Enzyme Kinetics MCQ Quiz in हिन्दी - Objective Question with Answer for Enzyme Kinetics - मुफ्त [PDF] डाउनलोड करें
Last updated on Jul 8, 2025
Latest Enzyme Kinetics MCQ Objective Questions
Enzyme Kinetics Question 1:
किसी एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया के (1/दर) बनाम (1/सब्सट्रेट सांद्रता) से प्राप्त ढाल और अंतःखंड क्रमशः 300 और 2 × 105 हैं। इस अभिक्रिया में एंजाइम का माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक है:
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 1 Detailed Solution
अवधारणा:
माइकलिस-मेंटेन समीकरण और लाइनवीवर-बर्क प्लॉट
- माइकलिस-मेंटेन समीकरण इस प्रकार दिया गया है:
, जहाँ: - ( v ) अभिक्रिया वेग है।
- ( [S] ) सब्सट्रेट सांद्रता है।
- (
) अधिकतम वेग है। - (
) माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक है, जो सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता को दर्शाता है।
- लाइनवीवर-बर्क प्लॉट
बनाम का द्वि-पारस्परिक प्लॉट है। समीकरण है: . - लाइनवीवर-बर्क प्लॉट में:
- ढाल =
- अंतःखंड =
- ढाल =
परिकलन:
- दिया गया है:
- ढाल = 300
- अंतःखंड =
- चरण 1: ढाल और अंतःखंड को माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक और Vmax" id="MathJax-Element-114-Frame" role="presentation" style="position: relative;" tabindex="0">
Vma× Vma× से संबंधित करना:- ढाल =
- अंतःखंड =
, इसलिए .
- ढाल =
- चरण 2: ढाल और
का उपयोग करके की गणना करें:
निष्कर्ष:
सही उत्तर 1.5 × 10-3 M (विकल्प 4) है।
Enzyme Kinetics Question 2:
किसी एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया के लिए, लाइनवीवर-बर्क आरेख ने निम्नलिखित आंकड़े दिए हैं: ढाल = 40s, अंतःखंड = 4 (mmol dm⁻³ s⁻¹)⁻¹, यदि एंजाइम की प्रारंभिक सांद्रता 2.5 × 10⁻⁹ mol dm⁻³ है, तो अभिक्रिया की उत्प्रेरक दक्षता (dm³mol⁻¹s⁻¹ में) क्या है?
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 2 Detailed Solution
अवधारणा:
एंजाइम काइनेटिक्स और उत्प्रेरक दक्षता
- लाइनवीवर-बर्क आरेख हमें ढाल और अंतःखंड से एंजाइम मापदंड जैसे
और निर्धारित करने की अनुमति देता है। - आरेख का अंतःखंड
का प्रतिनिधित्व करता है और ढाल का प्रतिनिधित्व करता है। - उत्प्रेरक दक्षता, जिसे
द्वारा दर्शाया गया है, की गणना ज्ञात एंजाइम सांद्रता और निर्धारित का उपयोग करके की जाती है।
व्याख्या:
- दिया गया डेटा:
- ढाल = 40s
- Y-अंतःखंड = 4
- एंजाइम की प्रारंभिक सांद्रता,
- Y-अंतःखंड से
- ढाल का उपयोग करके Km की गणना करें:
की गणना करें: - उत्प्रेरक दक्षता की गणना करें:
इसलिए, अभिक्रिया की उत्प्रेरक दक्षता
Enzyme Kinetics Question 3:
अभिक्रिया X → Y की कोटि 3 है जब X की सांद्रता कम होती है। हालाँकि, X की उच्च सांद्रता पर, कोटि बदलकर 2 हो जाती है। अभिक्रिया का तंत्र है:
[मान लें कि मध्यवर्ती X* के लिए स्थिर-अवस्था सन्निकटन लागू किया जा सकता है]
Answer (Detailed Solution Below)
X+X+X ⇌ X* + X
X* → Y
Enzyme Kinetics Question 3 Detailed Solution
अवधारणा:
अभिक्रिया तंत्र और अभिक्रिया कोटि में परिवर्तन
- अभिक्रिया की कोटि: अभिक्रिया की कोटि यह निर्धारित करती है कि अभिकारकों की सांद्रता अभिक्रिया दर को कैसे प्रभावित करती है। इस प्रश्न में, निम्न सांद्रता पर अभिक्रिया की कोटि 3 है, और उच्च सांद्रता पर यह बदलकर 2 हो जाती है।
- यह व्यवहार बताता है कि अभिक्रिया में एक मध्यवर्ती स्पीशीज, जिसे X* के रूप में दर्शाया गया है, शामिल है, और निम्न और उच्च सांद्रता पर अलग-अलग मार्गों का पालन करती है।
- स्थिर-अवस्था सन्निकटन यह मानता है कि अभिक्रिया के दौरान मध्यवर्ती X* की सांद्रता अपेक्षाकृत स्थिर रहती है, जिससे दर नियम व्युत्पत्ति सरल हो जाती है।
व्याख्या:
- चरण 1: X की निम्न सांद्रता पर तंत्र
- निम्न सांद्रता पर, अभिक्रिया तीसरे क्रम की गतिज का पालन करती है, जिसका अर्थ है कि दर [X]3 के समानुपाती है।
- तंत्र में X के तीन अणु शामिल हैं जो मध्यवर्ती X* बनाने के लिए अभिक्रिया करते हैं:
X + X + X ⇌ X* + X - X* के निर्माण की दर इस प्रकार दी गई है:
X* के निर्माण की दर = k1 [X]3 - X* के उपभोग की दर इस प्रकार दी गई है:
X* के उपभोग की दर = k-1 [X][X*] + k2 [X*] - स्थिर-अवस्था पर, निर्माण की दर उपभोग की दर के बराबर होती है:
k1 [X]3 = k-1 [X] [X*] + k2 [X*]
- चरण 2: [X*] के लिए हल करना
- हम इसकी सांद्रता ज्ञात करने के लिए [X*] के लिए हल कर सकते हैं:
[X*] = (k1 [X]3) / (k-1 [X] + k2)
- हम इसकी सांद्रता ज्ञात करने के लिए [X*] के लिए हल कर सकते हैं:
- चरण 3: उत्पाद निर्माण की दर
- उत्पाद निर्माण की दर मध्यवर्ती X* के अपघटन द्वारा निर्धारित की जाती है:
अभिक्रिया की दर = k2 [X*] - [X*] के व्यंजक को प्रतिस्थापित करना:
दर = (k1 k2 [X]3) / (k-1 [X] + k2)
- उत्पाद निर्माण की दर मध्यवर्ती X* के अपघटन द्वारा निर्धारित की जाती है:
- चरण 4: X की निम्न सांद्रता पर
- X की निम्न सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≪ k2, दर सरल हो जाती है:
दर ≈ k1 [X]3 - यह दर्शाता है कि निम्न सांद्रता पर, अभिक्रिया तीसरे क्रम की गतिज का पालन करती है।
- X की निम्न सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≪ k2, दर सरल हो जाती है:
- चरण 5: X की उच्च सांद्रता पर
- X की उच्च सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≫ k2, दर सरल हो जाती है:
दर ≈ (k1 k2) / k-1 [X]2 - यह दर्शाता है कि उच्च सांद्रता पर, अभिक्रिया दूसरे क्रम की गतिज का पालन करती है।
- X की उच्च सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≫ k2, दर सरल हो जाती है:
- अभिक्रिया तंत्र जो निम्न सांद्रता पर तीसरे क्रम के व्यवहार और उच्च सांद्रता पर दूसरे क्रम के व्यवहार दोनों से मेल खाता है, वह विकल्प 3 है:
X + X + X ⇌ X* + X
X* → Y
निष्कर्ष:
सही विकल्प: विकल्प 3 है।
Enzyme Kinetics Question 4:
25°C पर एक एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित क्रियाधार के रूपांतरण का अंतःखंड 4x 103mol-1dm3s है और माइकेलिस स्थिरांक 0.04 mol dm−3 है। यदि एंजाइम की प्रारंभिक सांद्रता 10-4 moldm-3 है, तो उत्प्रेरक दक्षता की गणना करें।
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 4 Detailed Solution
अवधारणा:
उत्प्रेरक दक्षता एक एंजाइम द्वारा क्रियाधार को उत्पाद में कितनी दक्षता से परिवर्तित किया जाता है, इसका माप है। इसे टर्नओवर संख्या (kcat) और माइकेलिस स्थिरांक (Km) के अनुपात के रूप में परिभाषित किया गया है। उत्प्रेरक दक्षता का समीकरण इस प्रकार दिया गया है:
और
माइकेलिस-मेंटन समीकरण का उपयोग एंजाइमेटिक अभिक्रियाओं की दर का वर्णन करने के लिए किया जाता है और इसे इस प्रकार व्यक्त किया जाता है:
समीकरण को सरल बनाने पर:
जहां:
- ( V0 ) प्रारंभिक अभिक्रिया वेग है।
- ( Vmax ) अधिकतम अभिक्रिया वेग है।
- ( S ) क्रियाधार सांद्रता है।
- ( Km ) माइकेलिस स्थिरांक है।
व्याख्या:
-
दिया गया है कि अंतःखंड (
) है -
-
टर्नओवर संख्या ( kcat ) है:
-
-
इस प्रकार, उत्प्रेरक दक्षता है:
-
निष्कर्ष:
गणना की गई उत्प्रेरक दक्षता 62.5 है।
Enzyme Kinetics Question 5:
एक अभिक्रिया की उत्पादन आवृत्ति (h−1 में), जहाँ 3 घंटे में 90% रूपांतरण के लिए 5 mol% उत्प्रेरक की आवश्यकता होती है, ____ है।
(निकटतम पूर्णांक तक पूर्णांकित)
Answer (Detailed Solution Below) 6
Enzyme Kinetics Question 5 Detailed Solution
संकल्पना:
उत्पादन आवृत्ति (TOF) एक उत्प्रेरक की उत्प्रेरक गतिविधि का एक माप है। यह प्रति इकाई समय में उत्प्रेरक चक्र की संख्या का प्रतिनिधित्व करता है, जो उपस्थित उत्प्रेरक की मात्रा पर आधारित है। TOF की गणना निम्न सूत्र का उपयोग करके की जाती है:
TOF = (निर्मित उत्पाद के मोल) / (उत्प्रेरक के मोल × समय)
- प्रतिशत रूपांतरण: निर्मित उत्पाद के मोल ज्ञात करने के लिए, अभिकारक के दिए गए रूपांतरण प्रतिशत का उपयोग करें।
- उत्प्रेरक मात्रा: उत्प्रेरक की मात्रा प्रारंभिक अभिकारक मात्रा के प्रतिशत (5 mol%) के रूप में दी गई है।
- समय: सुनिश्चित करें कि समय घंटों में है जैसा कि TOF (h-1) की इकाइयों द्वारा आवश्यक है।
व्याख्या:
- मान लें कि प्रारंभ में 100 मोल अभिकारक है। 90% रूपांतरण के लिए, निर्मित उत्पाद के मोल होंगे:
- उत्पाद के मोल = 100 का 90% = 0.9 × 100 = 90 मोल
- उत्प्रेरक की मात्रा प्रारंभिक अभिकारक का 5 mol% है, जो है:
- उत्प्रेरक के मोल = 100 का 5% = 0.05 × 100 = 5 मोल
- अभिक्रिया का समय 3 घंटे दिया गया है।
- अब, सूत्र का उपयोग करके TOF की गणना करें:
- TOF = (निर्मित उत्पाद के मोल) / (उत्प्रेरक के मोल × समय)
- TOF = 90 / (5 × 3) = 90 / 15 = 6 h-1
उत्पादन आवृत्ति (TOF) है: 6 h-1
Top Enzyme Kinetics MCQ Objective Questions
pH 7.1 तथा 274 K पर कार्बोनिक एनहाइड्रेज (2.5 x 10-9mol dm-3) लाल रक्त कोशिकाओं में CO2 के जलयोजन को उत्प्रेरित करता है। अभिक्रिया की दर v (mol dm-3s-1 में) अपने अधिकतम मान तक पहुंचती है जब सब्सट्रेट सांद्रता (mmol dm-3 में) के साथ निम्नलिखित समीकरण के अनुसार बदलता है
एंजाइम की उत्प्रेरण दक्षता (dm3mol-1s-1 में) कितनी है?
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 6 Detailed Solution
Download Solution PDFसंकल्पना:
- एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो उत्प्रेरक प्रक्रिया में उपभोग किए बिना रासायनिक अभिक्रियाओं को कई गुना तेज करते हैं।
कई जैविक प्रक्रियाएँ जिसमें क्रियाकारक का उत्पादों में रूपांतरण शामिल होता है, इस प्रकार, एंजाइमों की उत्प्रेरक सक्रियता पर निर्भर करती हैं। - एंजाइम उत्प्रेरक अभिक्रिया हमेशा माइकलिस-मेंटन क्रियाविधि का पालन करती है। अभिक्रिया की दर और एंजाइम-क्रियाकारक के बीच संबंध इस प्रकार दिया गया है,
जहाँ v = अभिक्रिया का वेग,
Vmax = तंत्र द्वारा प्राप्त अधिकतम दर
[s] = क्रियाकारक सांद्रता
kM = माइकलिस स्थिरांक
- उत्प्रेरक दक्षता (CE) की गणना Vmax/Km के अनुपात के रूप में की जा सकती है
व्याख्या:
- दिया गया है, अभिक्रिया की दर, v (mol dm-3s-1) अपना अधिकतम मान तब प्राप्त करता है जब क्रियाकारक (S) सांद्रता (mmol dm-3) के साथ परिवर्तित किया जाता है, निम्नलिखित समीकरण के अनुसार
या,
- समीकरण (1) और (2) की तुलना करने पर हमें प्राप्त होता है,
Vmax/Km = 0.025 s-1
- अब, pH 7.1 और 274 K पर कार्बोनिक निर्जलीकृत होने पर (2.5 x 10-9mol dm-3) लाल रक्त कोशिकाओं में CO2 के जलयोजन को उत्प्रेरित करता है।
- इस प्रकार, उत्प्रेरक दक्षता
= 0.025 s-1/2.5 x 10-9mol dm-3
=107 dm3mol-1s-1
निष्कर्ष:-
इसलिए, एंजाइम की उत्प्रेरक दक्षता (dm3mol-1s-1) 107 dm3mol-1s-1 है।
Enzyme Kinetics Question 7:
25°C पर एक एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित क्रियाधार के रूपांतरण का अंतःखंड 4x 103mol-1dm3s है और माइकेलिस स्थिरांक 0.04 mol dm−3 है। यदि एंजाइम की प्रारंभिक सांद्रता 10-4 moldm-3 है, तो उत्प्रेरक दक्षता की गणना करें।
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 7 Detailed Solution
अवधारणा:
उत्प्रेरक दक्षता एक एंजाइम द्वारा क्रियाधार को उत्पाद में कितनी दक्षता से परिवर्तित किया जाता है, इसका माप है। इसे टर्नओवर संख्या (kcat) और माइकेलिस स्थिरांक (Km) के अनुपात के रूप में परिभाषित किया गया है। उत्प्रेरक दक्षता का समीकरण इस प्रकार दिया गया है:
और
माइकेलिस-मेंटन समीकरण का उपयोग एंजाइमेटिक अभिक्रियाओं की दर का वर्णन करने के लिए किया जाता है और इसे इस प्रकार व्यक्त किया जाता है:
समीकरण को सरल बनाने पर:
जहां:
- ( V0 ) प्रारंभिक अभिक्रिया वेग है।
- ( Vmax ) अधिकतम अभिक्रिया वेग है।
- ( S ) क्रियाधार सांद्रता है।
- ( Km ) माइकेलिस स्थिरांक है।
व्याख्या:
-
दिया गया है कि अंतःखंड (
) है -
-
टर्नओवर संख्या ( kcat ) है:
-
-
इस प्रकार, उत्प्रेरक दक्षता है:
-
निष्कर्ष:
गणना की गई उत्प्रेरक दक्षता 62.5 है।
Enzyme Kinetics Question 8:
एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया के लिए, y-अक्ष पर
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 8 Detailed Solution
अवधारणा:
- एंजाइम जैविक उत्प्रेरक हैं, जो उत्प्रेरक प्रक्रिया में उपयोग हुए बिना रासायनिक अभिक्रियाओं को कई गुना तेज कर देते हैं।
- कई जैविक प्रक्रियाओं में क्रियाधार को उत्पादों में परिवर्तित किया जाता है, इस प्रकार, यह एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि पर महत्वपूर्ण रूप से निर्भर करते हैं।
- एंजाइम उत्प्रेरक अभिक्रिया के लिए हमेशा माइकेलिस-मेन्टेन क्रियाविधि का अनुसरण करता है। अभिक्रिया के वेग और एंजाइम-क्रियाधार के बीच संबंध को निम्न द्वारा दिया गया है,
Vmax = तंत्र द्वारा प्राप्त अधिकतम दर
[s] = क्रियाधार सांद्रता
kM = माइकेलिस स्थिरांक
- टर्नओवर संख्या को एक एंजाइम अणु द्वारा प्रति मिनट परिवर्तित क्रियाधार अणुओं की संख्या के रूप में परिभाषित किया जाता है, जब एंजाइम दर-सीमित कारक होता है।
स्पष्टीकरण:
- माइकेलिस-मेन्टेन समीकरण के आलेखीय चित्रण को निम्न दर्शाया गया है:
- आलेख को y-अक्ष पर
(1/v) और x-अक्ष पर (1/[S]) के मध्य एक आलेख के रूप में दिया गया है, जहां ढाल m है और अंतःखंड c है - इस प्रकार, यदि हम उपरोक्त आलेख में
बनाम को आलेखित करते हैं, तो हमें के रूप में समीकरण का प्रवणता प्राप्त होता है, जो m के बराबर है और अंतःखंड निम्न है
- यदि हम निम्नलिखित आलेख से अंतःखंड पर ढाल का अनुपात लेते हैं तो हमें माइकेलिस -मेन्टेन स्थिरांक प्राप्त होता है।
निष्कर्ष:
माइकेलिस-मेन्टेन क्रियाविधि के लिए Km, m, c के बीच संबंध
Enzyme Kinetics Question 9:
एंजाइम-सब्सट्रेट (ES) सम्मिश्र के निर्माण के लिए दर स्थिरांक 1 x 10⁶ M⁻¹s⁻¹ है और ES सम्मिश्र के एंजाइम और सब्सट्रेट में पृथक्करण के लिए दर स्थिरांक 1 x 10⁴ s⁻¹ है। ES सम्मिश्र के एंजाइम और उत्पाद में परिवर्तन के लिए दर स्थिरांक 10 s⁻¹ है। माइकलिस स्थिरांक, Km का मान क्या है?
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 9 Detailed Solution
सही उत्तर: 1) 0.01 M Km = (k-1 + k2) / k1 = (1 * 10⁴ s⁻¹ + 10 s⁻¹) / (1 * 10⁶ M⁻¹s⁻¹) = 0.001 M
अवधारणा:
- एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो उत्प्रेरक प्रक्रिया में प्रयुक्त हुए बिना रासायनिक अभिक्रियाओं को कई गुना तेज़ कर देते हैं।
- इस प्रकार, सब्सट्रेटों को उत्पादों में परिवर्तित करने से जुड़ी कई जैविक प्रक्रियाएं एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि पर महत्वपूर्ण रूप से निर्भर करती हैं।
- एंजाइम उत्प्रेरक अभिक्रिया सदैव माइकलिस-मेंटेन क्रियातंत्र का पालन करती है। अभिक्रिया की दर और एंजाइम-सब्सट्रेट के बीच संबंध इस प्रकार दिया गया है
जहाँ, v = अभिक्रिया का वेग,
Vmax = तंत्र द्वारा प्राप्त अधिकतम दर
[s] = सब्सट्रेट सांद्रता
kM = माइकलिस स्थिरांक
- टर्नओवर संख्या को एक एंजाइम अणु द्वारा प्रति मिनट परिवर्तित सब्सट्रेट अणुओं की संख्या के रूप में परिभाषित किया जाता है जब एंजाइम दर-सीमित कारक होता है।
- एकल सक्रिय स्थान वाले एंजाइमों के लिए, kcat को उत्प्रेरक दक्षता के रूप में जाना जाता है,
- इसकी गणना इस प्रकार की जा सकती है:
kcat =
व्याख्या:
- माइकलिस-मेंटेन समीकरण का आलेखी निरूपण नीचे दिया गया है:
- आलेख, y-अक्ष पर (1/v) तथा x-अक्ष पर (1/[S]) के मध्य आलेख के रूप में दिया गया है, जहाँ, m प्रवणता है और c अंतःखंड है।
- इस प्रकार, यदि हम उपरोक्त आलेख में, बनाम रखते हैं, तो हमें समीकरण की एक प्रवणता प्राप्त होती है जो m के बराबर है और अंतःखंड (c)
है। - यदि हम निम्न आलेख से अंतःखंड और प्रवणता का अनुपात लेते हैं तो हमें माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक ज्ञात होता है।
सामान्यतः, हम अभिक्रिया का वर्णन इस प्रकार कर सकते हैं:
E + S ⇌ [ES] → E + P,
जहाँ, E एंजाइम है, S सब्सट्रेट है, [ES] एंजाइम-सब्सट्रेट सम्मिश्र है और P उत्पाद है।
इन चरणों के दर स्थिरांक इस प्रकार हैं:
k₁ ES सम्मिश्र के निर्माण के लिए दर स्थिरांक है,
k₋₁ ES सम्मिश्र के पृथक्करण के लिए दर स्थिरांक है और
k₂ ES सम्मिश्र को उत्पाद में परिवर्तित करने के लिए दर स्थिरांक है।
माइकलिस स्थिरांक, Km, इस प्रकार दिया जाता है:
Km = (k₋₁ + k₂) / k₁,
जहाँ:
k₁ ES सम्मिश्र के निर्माण के लिए दर स्थिरांक है (दिया गया है 1 x 10⁶ M⁻¹s⁻¹),
k₋₁ ES सम्मिश्र के पृथक्करण के लिए दर स्थिरांक है (दिया गया है 1 x 10⁴ s⁻¹) और
k₂ ES सम्मिश्र को उत्पाद में परिवर्तित करने के लिए दर स्थिरांक है (दिया गया है 10 s⁻¹)
इन मानों को Km के समीकरण में प्रतिस्थापित करने पर, हमें प्राप्त होता है:
Km = (1 x 10⁴ s⁻¹ + 10 s⁻¹) / 1 x 10⁶ M⁻¹s⁻¹,
Km = (10,010 s⁻¹) / 1 x 10⁶ M⁻¹s⁻¹,
Km = 0.01 x 10⁻² M
Km = 0.001 M
इस प्रकार, उत्तर की सही पहचान 1) 0.01 M के रूप में की गई।
Enzyme Kinetics Question 10:
एक एंजाइम-उत्प्रेरित अभिक्रिया माइकलिस-मेंटेन गतिकी का पालन करती है। एंजाइम के लिए Km का मान 3 mM पाया गया और अधिकतम अभिक्रिया वेग, Vmax, 1.5 mmol/L.min निर्धारित किया गया। यदि सब्सट्रेट सांद्रता 1 mM है, तो प्रारंभिक अभिक्रिया दर क्या होगी?
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 10 Detailed Solution
सही उत्तर: 1) 0.375 mmol/L.min
अवधारणा:-
माइकलिस-मेंटेन गतिकी: यह एंजाइम-सब्सट्रेट अन्योन्य-क्रिया का एक मॉडल है जो बताता है कि एंजाइम द्वारा उत्पाद निर्माण की दर सब्सट्रेट की सांद्रता से किस प्रकार संबंधित है।
Km (माइकलिस स्थिरांक): Km सब्सट्रेट सांद्रता का वर्णन करता है जिस पर अभिक्रिया दर अधिकतम दर (Vmax) की आधी होती है। यह उसके सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की बंधुता का एक माप है - कम Km उच्च बंधुता को इंगित करता है।
Vmax (अधिकतम अभिक्रिया वेग): Vmax वह अधिकतम दर है जिस पर एंजाइम अभिक्रिया को उत्प्रेरित कर सकता है। Vmax पर, सभी एंजाइम सक्रिय स्थान सब्सट्रेट द्वारा अधिग्रहित कर ली जाती हैं, जिसका अर्थ है कि एंजाइम पूरी क्षमता से कार्य करता है।
व्याख्या:-
- माइकलिस-मेंटेन समीकरण का आलेखी निरूपण नीचे दिया गया है:
- आलेख, y-अक्ष पर
(1/v) तथा x-अक्ष पर (1/[S]) के मध्य आलेख के रूप में दिया गया है, जहाँ, m प्रवणता है और c अंतःखंड है। - इस प्रकार, यदि हम उपरोक्त आलेख में,
बनाम रखते हैं, तो हमें समीकरण की एक प्रवणता प्राप्त होती है जो m के बराबर है और अंतःखंड (c) है।
माइकलिस-मेंटेन समीकरण एंजाइम गतिकी के लिए एक मॉडल है और इसे निम्न सूत्र द्वारा दर्शाया गया है:
v = (Vmax x [S]) / (Km + [S])
यहाँ, v अभिक्रिया का वेग है, Vmax अधिकतम अभिक्रिया दर है, [S] सब्सट्रेट सांद्रता है और Km माइकलिस स्थिरांक है।
प्रश्न में निम्नलिखित दिया गया है:
Vmax = 1.5 mmol/L.min
Km = 3 mM
[S] = 1 mM
इन मानों को माइकलिस-मेंटेन समीकरण में रखने पर:
v = (1.5 * 1) / (3 + 1)
इसका सरलीकृत रूप है:
v = 0.375 mmol/L.min
इस प्रकार, प्रारंभिक अभिक्रिया दर 0.375 mmol/L.min है।
Enzyme Kinetics Question 11:
एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया के लिए प्राप्त आंकड़ों को 1/ दर विरूद्ध 1/[S]0 प्लाट किया गया है। [S]0 सबस्ट्रेट की आरंभिक सांद्रता है। इस प्लाट से प्राप्त स्लोप तथा y-अंत: खंड क्रमश: 50 तथा 100 है। यदि एंजाइम की इस अभिक्रिया में उपयोग की गयी सांद्रता 0.5 mM, है, तो एंजाइम की टर्नओवर संख्या (mM-1 में) है:
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 11 Detailed Solution
संप्रत्यय:
- एंजाइम जैविक उत्प्रेरक होते हैं जो रासायनिक अभिक्रियाओं को कई गुना तेज करते हैं, उत्प्रेरक प्रक्रिया में उपभोग किए बिना।
उत्पादों के लिए सब्सट्रेट के रूपांतरण से जुड़ी कई जैविक प्रक्रियाएँ, इस प्रकार,
एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि पर निर्भर करती हैं। - एंजाइम उत्प्रेरक अभिक्रिया हमेशा माइकलिस-मेंटन तंत्र का पालन करती है। अभिक्रिया की दर और एंजाइम-सब्सट्रेट के बीच संबंध इस प्रकार दिया गया है,
Vmax = प्रणाली द्वारा प्राप्त अधिकतम दर
[s] = सब्सट्रेट सांद्रता
kM = माइकलिस स्थिरांक
- टर्नओवर संख्या को एक मिनट में एकल एंजाइम अणु द्वारा परिवर्तित सब्सट्रेट अणुओं की संख्या के रूप में परिभाषित किया गया है जब एंजाइम दर-सीमित कारक होता है।
- एकल सक्रिय स्थल वाले एंजाइमों के लिए, kcat को उत्प्रेरक स्थिरांक के रूप में जाना जाता है। इसकी गणना अधिकतम अभिक्रिया दर " id="MathJax-Element-130-Frame" role="presentation" style="position: relative;" tabindex="0">
" id="MathJax-Element-474-Frame" role="presentation" style="position: relative;" tabindex="0">
Vmax और उत्प्रेरक स्थल सांद्रता [S]o से इस प्रकार की जा सकती है,
kcat =
व्याख्या:
- माइकलिस-मेंटन समीकरण का चित्रमय प्रस्तुतीकरण नीचे दिया गया है:
- यह आरेख y-अक्ष पर
(1/v) और X-अक्ष पर (1/[S]) के बीच एक आरेख के रूप में दिया गया है जहाँ ढलान m है और अंतःखंड c है। - इस प्रकार यदि हम उपरोक्त आरेख में
बनाम का आरेख बनाते हैं तो हमें समीकरण का ढाल प्राप्त होता है जो m के बराबर है और अंतःखंड (c) है। - यदि हम निम्नलिखित आरेख से ढाल और अंतःखंड का अनुपात लेते हैं तो हमें माइकलिस-मेंटन स्थिरांक प्राप्त होता है।
= km
- अब, दिया गया है कि इस आरेख से प्राप्त ढाल और y-अंतःखंड क्रमशः 50 और 100 हैं।
- इस प्रकार,
और
- उपरोक्त दो संबंधों से, हमें प्राप्त होता है
km = 0.5
- इस प्रकार, समीकरण (i) से हमें प्राप्त होता है,
या, Vmax = 0.01
- अतः, यदि इस अभिक्रिया में प्रयुक्त एंजाइम सांद्रता 0.5 mM है, तो एंजाइम की टर्नओवर संख्या (mM-1में) है
T.O.N =
=
= 0.02 mM-1
निष्कर्ष :
अतः, 0.02 सही है।
Enzyme Kinetics Question 12:
किसी एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया के (1/दर) बनाम (1/सब्सट्रेट सांद्रता) से प्राप्त ढाल और अंतःखंड क्रमशः 300 और 2 × 105 हैं। इस अभिक्रिया में एंजाइम का माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक है:
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 12 Detailed Solution
अवधारणा:
माइकलिस-मेंटेन समीकरण और लाइनवीवर-बर्क प्लॉट
- माइकलिस-मेंटेन समीकरण इस प्रकार दिया गया है:
, जहाँ: - ( v ) अभिक्रिया वेग है।
- ( [S] ) सब्सट्रेट सांद्रता है।
- (
) अधिकतम वेग है। - (
) माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक है, जो सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता को दर्शाता है।
- लाइनवीवर-बर्क प्लॉट
बनाम का द्वि-पारस्परिक प्लॉट है। समीकरण है: . - लाइनवीवर-बर्क प्लॉट में:
- ढाल =
- अंतःखंड =
- ढाल =
परिकलन:
- दिया गया है:
- ढाल = 300
- अंतःखंड =
- चरण 1: ढाल और अंतःखंड को माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक और Vmax" id="MathJax-Element-114-Frame" role="presentation" style="position: relative;" tabindex="0">
Vma× Vma× से संबंधित करना:- ढाल =
- अंतःखंड =
, इसलिए .
- ढाल =
- चरण 2: ढाल और
का उपयोग करके की गणना करें:
निष्कर्ष:
सही उत्तर 1.5 × 10-3 M (विकल्प 4) है।
Enzyme Kinetics Question 13:
किसी एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रिया के लिए, लाइनवीवर-बर्क आरेख ने निम्नलिखित आंकड़े दिए हैं: ढाल = 40s, अंतःखंड = 4 (mmol dm⁻³ s⁻¹)⁻¹, यदि एंजाइम की प्रारंभिक सांद्रता 2.5 × 10⁻⁹ mol dm⁻³ है, तो अभिक्रिया की उत्प्रेरक दक्षता (dm³mol⁻¹s⁻¹ में) क्या है?
Answer (Detailed Solution Below)
Enzyme Kinetics Question 13 Detailed Solution
अवधारणा:
एंजाइम काइनेटिक्स और उत्प्रेरक दक्षता
- लाइनवीवर-बर्क आरेख हमें ढाल और अंतःखंड से एंजाइम मापदंड जैसे
और निर्धारित करने की अनुमति देता है। - आरेख का अंतःखंड
का प्रतिनिधित्व करता है और ढाल का प्रतिनिधित्व करता है। - उत्प्रेरक दक्षता, जिसे
द्वारा दर्शाया गया है, की गणना ज्ञात एंजाइम सांद्रता और निर्धारित का उपयोग करके की जाती है।
व्याख्या:
- दिया गया डेटा:
- ढाल = 40s
- Y-अंतःखंड = 4
- एंजाइम की प्रारंभिक सांद्रता,
- Y-अंतःखंड से
- ढाल का उपयोग करके Km की गणना करें:
की गणना करें: - उत्प्रेरक दक्षता की गणना करें:
इसलिए, अभिक्रिया की उत्प्रेरक दक्षता
Enzyme Kinetics Question 14:
अभिक्रिया X → Y की कोटि 3 है जब X की सांद्रता कम होती है। हालाँकि, X की उच्च सांद्रता पर, कोटि बदलकर 2 हो जाती है। अभिक्रिया का तंत्र है:
[मान लें कि मध्यवर्ती X* के लिए स्थिर-अवस्था सन्निकटन लागू किया जा सकता है]
Answer (Detailed Solution Below)
X+X+X ⇌ X* + X
X* → Y
Enzyme Kinetics Question 14 Detailed Solution
अवधारणा:
अभिक्रिया तंत्र और अभिक्रिया कोटि में परिवर्तन
- अभिक्रिया की कोटि: अभिक्रिया की कोटि यह निर्धारित करती है कि अभिकारकों की सांद्रता अभिक्रिया दर को कैसे प्रभावित करती है। इस प्रश्न में, निम्न सांद्रता पर अभिक्रिया की कोटि 3 है, और उच्च सांद्रता पर यह बदलकर 2 हो जाती है।
- यह व्यवहार बताता है कि अभिक्रिया में एक मध्यवर्ती स्पीशीज, जिसे X* के रूप में दर्शाया गया है, शामिल है, और निम्न और उच्च सांद्रता पर अलग-अलग मार्गों का पालन करती है।
- स्थिर-अवस्था सन्निकटन यह मानता है कि अभिक्रिया के दौरान मध्यवर्ती X* की सांद्रता अपेक्षाकृत स्थिर रहती है, जिससे दर नियम व्युत्पत्ति सरल हो जाती है।
व्याख्या:
- चरण 1: X की निम्न सांद्रता पर तंत्र
- निम्न सांद्रता पर, अभिक्रिया तीसरे क्रम की गतिज का पालन करती है, जिसका अर्थ है कि दर [X]3 के समानुपाती है।
- तंत्र में X के तीन अणु शामिल हैं जो मध्यवर्ती X* बनाने के लिए अभिक्रिया करते हैं:
X + X + X ⇌ X* + X - X* के निर्माण की दर इस प्रकार दी गई है:
X* के निर्माण की दर = k1 [X]3 - X* के उपभोग की दर इस प्रकार दी गई है:
X* के उपभोग की दर = k-1 [X][X*] + k2 [X*] - स्थिर-अवस्था पर, निर्माण की दर उपभोग की दर के बराबर होती है:
k1 [X]3 = k-1 [X] [X*] + k2 [X*]
- चरण 2: [X*] के लिए हल करना
- हम इसकी सांद्रता ज्ञात करने के लिए [X*] के लिए हल कर सकते हैं:
[X*] = (k1 [X]3) / (k-1 [X] + k2)
- हम इसकी सांद्रता ज्ञात करने के लिए [X*] के लिए हल कर सकते हैं:
- चरण 3: उत्पाद निर्माण की दर
- उत्पाद निर्माण की दर मध्यवर्ती X* के अपघटन द्वारा निर्धारित की जाती है:
अभिक्रिया की दर = k2 [X*] - [X*] के व्यंजक को प्रतिस्थापित करना:
दर = (k1 k2 [X]3) / (k-1 [X] + k2)
- उत्पाद निर्माण की दर मध्यवर्ती X* के अपघटन द्वारा निर्धारित की जाती है:
- चरण 4: X की निम्न सांद्रता पर
- X की निम्न सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≪ k2, दर सरल हो जाती है:
दर ≈ k1 [X]3 - यह दर्शाता है कि निम्न सांद्रता पर, अभिक्रिया तीसरे क्रम की गतिज का पालन करती है।
- X की निम्न सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≪ k2, दर सरल हो जाती है:
- चरण 5: X की उच्च सांद्रता पर
- X की उच्च सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≫ k2, दर सरल हो जाती है:
दर ≈ (k1 k2) / k-1 [X]2 - यह दर्शाता है कि उच्च सांद्रता पर, अभिक्रिया दूसरे क्रम की गतिज का पालन करती है।
- X की उच्च सांद्रता पर, जहाँ k-1 [X] ≫ k2, दर सरल हो जाती है:
- अभिक्रिया तंत्र जो निम्न सांद्रता पर तीसरे क्रम के व्यवहार और उच्च सांद्रता पर दूसरे क्रम के व्यवहार दोनों से मेल खाता है, वह विकल्प 3 है:
X + X + X ⇌ X* + X
X* → Y
निष्कर्ष:
सही विकल्प: विकल्प 3 है।
Enzyme Kinetics Question 15:
एक अभिक्रिया की उत्पादन आवृत्ति (h−1 में), जहाँ 3 घंटे में 90% रूपांतरण के लिए 5 mol% उत्प्रेरक की आवश्यकता होती है, ____ है।
(निकटतम पूर्णांक तक पूर्णांकित)
Answer (Detailed Solution Below) 6
Enzyme Kinetics Question 15 Detailed Solution
संकल्पना:
उत्पादन आवृत्ति (TOF) एक उत्प्रेरक की उत्प्रेरक गतिविधि का एक माप है। यह प्रति इकाई समय में उत्प्रेरक चक्र की संख्या का प्रतिनिधित्व करता है, जो उपस्थित उत्प्रेरक की मात्रा पर आधारित है। TOF की गणना निम्न सूत्र का उपयोग करके की जाती है:
TOF = (निर्मित उत्पाद के मोल) / (उत्प्रेरक के मोल × समय)
- प्रतिशत रूपांतरण: निर्मित उत्पाद के मोल ज्ञात करने के लिए, अभिकारक के दिए गए रूपांतरण प्रतिशत का उपयोग करें।
- उत्प्रेरक मात्रा: उत्प्रेरक की मात्रा प्रारंभिक अभिकारक मात्रा के प्रतिशत (5 mol%) के रूप में दी गई है।
- समय: सुनिश्चित करें कि समय घंटों में है जैसा कि TOF (h-1) की इकाइयों द्वारा आवश्यक है।
व्याख्या:
- मान लें कि प्रारंभ में 100 मोल अभिकारक है। 90% रूपांतरण के लिए, निर्मित उत्पाद के मोल होंगे:
- उत्पाद के मोल = 100 का 90% = 0.9 × 100 = 90 मोल
- उत्प्रेरक की मात्रा प्रारंभिक अभिकारक का 5 mol% है, जो है:
- उत्प्रेरक के मोल = 100 का 5% = 0.05 × 100 = 5 मोल
- अभिक्रिया का समय 3 घंटे दिया गया है।
- अब, सूत्र का उपयोग करके TOF की गणना करें:
- TOF = (निर्मित उत्पाद के मोल) / (उत्प्रेरक के मोल × समय)
- TOF = 90 / (5 × 3) = 90 / 15 = 6 h-1